Ubiquitinierung von Proteinen
Nonfiction, Science & Nature, Science, Biological Sciences, Biochemistry
| Author: | Andreas Kesseler | ISBN: | 9783640739448 |
| Publisher: | GRIN Verlag | Publication: | November 3, 2010 |
| Imprint: | GRIN Verlag | Language: | German |
| Author: | Andreas Kesseler |
| ISBN: | 9783640739448 |
| Publisher: | GRIN Verlag |
| Publication: | November 3, 2010 |
| Imprint: | GRIN Verlag |
| Language: | German |
Studienarbeit aus dem Jahr 2010 im Fachbereich Chemie - Biochemie, Note: 1,0, Rheinische Friedrich-Wilhelms-Universität Bonn, Veranstaltung: Biochemie, Sprache: Deutsch, Abstract: Ubiquitin ist ein Polypeptid, welches aus 76 Aminosäuren besteht und sich in alleneukaryotischen Zellen befindet ('ubiquitär'). Es hat ein Molekulargewicht von 8,5 kd und dient als sogenannter 'Todesmarker', um Proteine für den proteasomalen Abbau zu kennzeichnen. Das Ubiquitin der Hefe unterscheidet sich von dem des Menschen nur durch drei der 76 Aminosäuren, obwohl zwischen Hefe und Mensch ca. eine Milliarde Jahre Evolution liegen, was bedeutet, dass es eines der höchstkonserviertesten Proteine überhaupt ist. Es weist eine globuläre Tertiärstruktur auf; die vier c-terminalen Aminogruppen ragen dabei heraus. Als funktionelle Aminosäuren dienen die beiden Lysine an den Stellen 48 und 63 sowie das Glycin an Stelle 76 der Aminosäurensequenz (1,12). Über letzteres wird das Ubiquitin aktiviert und auf das Substrat übertragen.
Studienarbeit aus dem Jahr 2010 im Fachbereich Chemie - Biochemie, Note: 1,0, Rheinische Friedrich-Wilhelms-Universität Bonn, Veranstaltung: Biochemie, Sprache: Deutsch, Abstract: Ubiquitin ist ein Polypeptid, welches aus 76 Aminosäuren besteht und sich in alleneukaryotischen Zellen befindet ('ubiquitär'). Es hat ein Molekulargewicht von 8,5 kd und dient als sogenannter 'Todesmarker', um Proteine für den proteasomalen Abbau zu kennzeichnen. Das Ubiquitin der Hefe unterscheidet sich von dem des Menschen nur durch drei der 76 Aminosäuren, obwohl zwischen Hefe und Mensch ca. eine Milliarde Jahre Evolution liegen, was bedeutet, dass es eines der höchstkonserviertesten Proteine überhaupt ist. Es weist eine globuläre Tertiärstruktur auf; die vier c-terminalen Aminogruppen ragen dabei heraus. Als funktionelle Aminosäuren dienen die beiden Lysine an den Stellen 48 und 63 sowie das Glycin an Stelle 76 der Aminosäurensequenz (1,12). Über letzteres wird das Ubiquitin aktiviert und auf das Substrat übertragen.
